Uso de ablandador de carne comercial como sustituto de proteinasa K en la extracción de ADN en tejido animal
DOI:
https://doi.org/10.66778/RM.v09ed01.15Palabras clave:
Bromelina, proteasas, extracción de ADN, Proteinasa K, enzimas proteolíticas, tejido animalResumen
La calidad y pureza del ADN son factores críticos para los estudios de biología molecular y genética, ya que afectan la fiabilidad de aplicaciones como la PCR y la secuenciación. La proteinasa K es una proteasa ampliamente utilizada para la digestión de proteínas durante la extracción de ADN, pero su costo y limitada disponibilidad han motivado la búsqueda de alternativas más accesibles. En este estudio se evaluó el uso de un ablandador de carne comercial con bromelina como sustituto de la proteinasa K en la extracción de ADN de tejido de cola de ratón. Se probaron distintas concentraciones del ablandador (0.5 g, 1 g y 2 g por 10 ml de agua) y se compararon con un control positivo con proteinasa K y un control negativo con agua ultrapura. La calidad del ADN se determinó mediante espectrofotometría, evaluando los cocientes A260/A280 y A260/ A230, mientras que la concentración se estimó a partir de la absorbancia a 260 nm. Los resultados mostraron que la concentración y pureza del ADN fueron óptimas en el tratamiento de 1 g de bromelina, logrando un equilibrio adecuado entre rendimiento y reproducibilidad. Aunque la proteinasa K produjo mayores cantidades de ADN, presentó contaminación proteica. Estos hallazgos sugieren que la bromelina es una alternativa económica y viable para laboratorios con recursos limitados, garantizando ADN de calidad suficiente para aplicaciones moleculares.
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